Перейти к содержимому

Виды белка: виды, как организм получает белки, необходимые продукты и правила питания

Содержание

виды, как организм получает белки, необходимые продукты и правила питания

В статье рассмотрим биологическую ценность белков.

Белковый обмен занимает важное место в разнообразных превращениях веществ, которые характерны для живых организмов. Значительное влияние на него оказывает характер питания, количество принимаемого белка с пищей. И, естественно, его качественный состав.

При недостаточном поступлении белковых веществ с пищей распад белков в тканях организма превосходит объем выработки. Принятые нормы для человека учитывают различные климатические условия, профессию, возраст и другие факторы.

Состояние белкового обмена зависит не только от объема принимаемого белка, но и от его состава, который определяет пищевую и биологическую ценность белков.

Суточная потребность

Суточная потребность составляет для человека 100-120 г при трате энергии в количестве 12 000 кДж. Для людей, которые занимаются физическим трудом – 130-150 г, а для детей – 55-72 г. Недостаток либо отсутствие белков в пище часто сопровождаются падением веса, задержкой роста, вызывают многие патологические изменения в организме. Особо чувствительны к нехватке белка эндокринная и нервная система, а также кора головного мозга.

Факторы, определяющие ценность

Существенно отличаются принимаемые белки по биологической ценности и аминокислотному составу. Это определяется следующими факторами:

  1. Степенью усвоения белка, которая зависит от эффективности его распада под воздействием ферментов пищеварительного тракта. Ряд белков, несмотря на их родственный аминокислотный состав к белкам человеческого тела, практически никогда не применяется в виде пищевого белка. Поскольку они не гидролизуются при помощи протеина пищеварительной системы человека.
  2. Близостью аминокислотного содержания белка к такому составу белков тела. Чем более близок аминокислотный состав пищевого белка к составу белков организма, тем более высокой является его биологическая ценность. Для человека, к примеру, белки молока, мяса, яиц более ценны биологически. Так как их аминокислотный состав близок к аминокислотному составу тканей и органов человека. Тем не менее, это не исключает прием растительных белков, которые содержат необходимое количество аминокислот в другом соотношении. Что еще влияет на биологическую ценность белков?
  3. Содержанием незаменимых аминокислот. Наукой доказано, что из 20 известных аминокислот, имеющихся в составе белка, только 10 способны вырабатываться в человеческом организме - ими являются заменимые аминокислотные соединения, остальные же (лейцин, валин, аргинин, изолейцин, метионин, триптофан, лизин, фенилаланин, треонин, гистидин) синтезироваться не могут и считаются незаменимыми. Аминокислоты аргинин и гистидин являются полузаменимыми, т. е. они синтезироваться могут, но в недостаточном количестве.

Виды белков

Белки классифицируются на виды в соответствии с различными их характеристиками. По форме различают белки:

  1. Волокнистые, которые имеют атипичную вторичную структуру и удлиненные полипептидные цепи. Они не растворяются в воде. Примерами таких белков являются коллаген, кератин и фибрин.
  2. Шаровидные, которые характеризуются складыванием своих цепочек в компактную или плотную сферическую форму, формируя гидрофобные группы, что способствует их растворению в полярных растворителях, например, в воде. Примерами глобулярных белков являются большинство антител, ферментов, транспортных белков и некоторых гормонов.
  3. Смешанные, которые имеют фибриллярную и шаровидную части.

По химическому составу

По химическому составу белки классифицируются на следующие разновидности:

1. Голопротеиды или простые белки, при гидролизе которых вырабатываются только аминокислоты. Примерами этих веществ являются коллагены (волокнистые и шаровидные), инсулин и альбумины.

2. Гетеропротеины или конъюгированные белки, которые содержат протезную группу или полипептидные цепи. Неаминокислотную часть называют протезной группой. Такими белками являются цитохром и миоглобин. Конъюгированные белки классифицируются по особенностям их протезной группы:

  • липопротеины: холестерин, фосфолипиды и триглицериды;
  • нуклеопротеиды: нуклеиновая кислота;
  • металлопротеины: металлы.

3. Хромопротеины - это конъюгированные белки, с хромофорными группами.

4. Фосфопротеины – это белки, которые конъюгированы с радикалом, содержащим фосфат. И отличающимся от отличным от фосфолипида и нуклеиновой кислоты.

5. Гликопротеины – эта группа состоит из углеводов.

Как организм получает белки?

Источники белка – это животные и растительные продукты, однако растительные, в отличие от животных белков, приносят человеку только пользу. Они не переполняют организм холестерином, жирами и калориями. При их помощи можно получить оптимальное количество незаменимых аминокислот. Тем не менее, и животные жиры человеку необходимы, и без них организму никак не обойтись.

Чтобы получать необходимое количество аминокислот, людям необходимо соблюдать определенные правила питания, которые предполагают употребление определенного количества конкретных продуктов в течение дня. Нельзя употреблять большой объем животного белка, либо чрезмерный объем растительного - питание должно быть сбалансированным.

Биологическая ценность растительных белков очень высока.

Источники

Основные источники – это:

  • Свежая петрушка. Она содержит 3,7 г белка на 100 г.
  • Шпинат - 3 г белка и прочих полезных веществ в 100 г.
  • Спаржа. Содержит белка 3,2 г на 100 продукта.
  • Цветная капуста - 2,3 г белка на 100 г.

Основными источниками получения белка высокой биологической ценности животного происхождения являются:

  • Курица – 20-28 г белка в 100 г.
  • Творог – 19,2 г на 100 г.
  • Филе говядины – 18,9 г в 100 г.
  • Яйца – 18 г на 100 г.
  • Семга – 20 г в 100 г.

Правила белкового питания

Биологическая ценность различных белков обязательно должна учитываться. При соблюдении энергетического баланса употребление продуктов, которые содержат углеводы и жиры, минимально, поскольку главными строительными элементами клеток являются белки. Они нужны для постоянного обновления и функционирования тканей и органов. Стандартная суточная норма белка для человека – 80-100 г, но в стрессовых ситуациях и при повышении физических нагрузок такая потребность возрастает в разы.

Чем опасен дефицит

Усиленное белковое питание необходимо, поскольку дефицит:

  • способствует снижению устойчивости к инфицированию в результате снижения образования антител в организме;
  • обостряет воспалительные процессы из-за нарушения выработки лизоцима и интерферона;
  • нарушает синтез ферментов и усвоение питательных веществ;
  • ухудшает усвоение витаминов, вызывая авитаминоз;
  • становится причиной гормональных сбоев.

Основными продуктами с высокой биологической ценностью белков животного происхождения являются:

  1. Мясные продукты: говядина или телятина, мясо птицы, постная свинина, крольчатина. В мясе имеются все незаменимые аминокислоты в оптимальных соотношениях и в большом количестве.
  2. Рыба: камбала, карп, треска, лосось, тунец, рыбная икра. По биологической ценности белок рыбы близок к мясному белку, в нем содержится много метионина – незаменимой аминокислоты.
  3. Яйца.
  4. Молочные продукты.
  5. Растительные продукты. Основными источниками белка при этом являются бобовые растения - арахис, горох, фасоль, чечевица. В злаках (рожь, пшеница, рис, овес) содержание белка в разы меньше. Белки растительной природы происхождения не содержат полного набора аминокислот. Однако его возможно получить при употреблении растительных продуктов в правильной комбинации.

Мы рассмотрели биологическую ценность белков.

Виды протеина (белка), свойства, различия, и цели применения

Сывороточный

Подавляющее большинство белковых добавок на сегодняшний день представлено сывороточными протеинами — самыми популярными, эффективными и доступными с точки зрения стоимости источниками анаболических компонентов.
В составе этих протеинов наличествует полный спектр незаменимых аминокислот, включая структурные ВСАА. Благодаря этому применение сыворотки гарантирует быстрое наполнение аминокислотного пула, что в свою очередь создает оптимальные условия для синтеза белковых структур (роста мышц).
Принимая во внимание быстродействие сывороточных белков, наиболее выгодным временем для их употребления физиологи считают пред- и посттренировочный периоды.
Самыми распространенными типами молочных белков, отличающихся степенью фармакологической «чистоты», принято считать:

  • Изоляты. Это по существу «диетические» белки, содержащие минимальные доли побочных примесей (жиров, лактозы и углеводов). Зато концентрация в них основного компонента, собственно белка, достаточно высока — свыше 85%. Исходя из таких характеристик, данный вариант белковой подпитки идеален для спортсменов, заинтересованных в наборе сухой массы мышц.
    Протеиновые коктейли на основе изолята стандартно готовятся на воде, поскольку использование молока в данном случае противоречит самому смыслу использования «низкокалорийного» продукта.
  • Концентраты. Разновидность белков, которая отличается наименьшей стоимостью. Однако за доступность приходится расплачиваться качеством: такие белки не отличаются высокой степенью очистки и содержат посторонние компоненты, которые отражаются на качестве усвоения продукта и производимом им эффекте. Кроме того содержание белка в грамме такой смеси ниже в сравнении с изолятами.

Казеиновый белок

Казеин (или казеинат) — один из представителей молочных белков. Эти протеины славятся в первую очередь своей продолжительной скоростью абсорбции (усвоения). И в этом отношении казеины являются абсолютными «антиподами» сыворотки.

Попадая в пищеварительный тракт, казеин створаживается, образуя плотный сгусток, который достаточно устойчив к действию пищеварительных энзимов. На усвоение таких белков организм затрачивает 6-8 часов и в течение этого времени мышечная ткань стабильно снабжается аминокислотами.
Очевидно, что казеин в чистом виде нецелесообразно употреблять в моменты, когда требуется экстренная загрузка белком — например, сразу после тренировки. Однако свойство его «замедленного высвобождения» можно обернуть «в плюс», если принимать добавку перед сном. Исследования доказывают, что как блокатор катаболических процессов казеин не знает равных, поэтому в ночное время будет стабильно поддерживать мышцы питательными веществами.
Казеиновый белок также обладает рядом других полезных для спортсмена свойств:

  • Быстро насыщает, утоляя чувство голода;
  • Обеспечивает лучшее восстановление и поддержку иммунных функций, поскольку является лидером среди белков по количеству содержания глютамина;
  • Содержит пептиды, снижающие кровяное давление.

Молочный протеин

Этот вид белка объединил в себе преимущества медленных казеинов и быстрой сыворотки, а оттого считается крайне качественной и биологически ценной добавкой. Прием этого вида белка позволяет спортсмену быстрее «погружаться» и дольше находиться в анаболическом состоянии.

Соевый белок

Это единственный протеин растительного происхождения, производство которого поставлено на «поток». Как следствие — единственный источник высококачественного и концентрированного белка для приверженцев вегетарианских диет. 
Пожалуй, этот вид добавок вызывает больше всего досужих домыслов. Длительное время к применению соевого белка относились с опаской: считалось, что содержание в нем большого количества фитоэстрогенов, копирующих структуру женских гормонов, понижают уровень тестостерона. Последние исследования, проведенные Miami Research Associates, эту информацию опровергают. 

Более того, соевый белок полностью реабилитирован в плане своей полезности. Этот вид протеинов содержит уникально высокое количество аргинина — аминокислоты, усиливающей продукцию окиси азота. А это соединение, как известно, обладает сосудорасширяющим действием и таким образом способствует усиленному питанию мышечных тканей. 
По своей биологической ценности соевый белок несколько уступает животным протеинам. Однако он тоже неплохо сбалансирован по аминокислотам и в дополнение «заряжен» природными витаминами и минералами. Еще одним преимуществом соевых добавок для многих является их невысокая цена.

Яичный белок

На протеине, синтезированном из цельных куриных яиц (альбумине), выросли все знаменитые культуристы «золотой эры» и уже один этот факт вынуждает обратить на него самое пристальное внимание. Другая причина высокой ценности яичного белка кроется в его близком к идеальному аминокислотном составе.
Яичный белок нельзя отнести к «быстрым» источникам аминокислот — по скорости усвоения он занимает промежуточное место между сывороткой и казеином. Зато комплексы на основе альбумина становятся настоящим спасением для культуристов, которые не могут употреблять молочные протеины из-за проблем с усвоением лактозы.

Единственное, что отрицательно сказывается на потребительской привлекательности альбумина — его высокая стоимость, которая обусловлена дороговизной исходного сырья. Поэтому чистые добавки яичного протеина значительно менее популярны, чем комплексы с ним в составе, которые к тому же отличаются большей «многозадачностью».

Виды белков, их функции и структура

Образование 13 мая 2015

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

  • карбоксильную -СООН;
  • амино-группу -NH2.

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

  • яйцо;
  • молоко;
  • творог;
  • мясо и рыба;
  • бобы;
  • соя;
  • фасоль;
  • арахис;
  • пшеница;
  • овес;
  • чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

  1. Актин и миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

  1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
  2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

  • оксидоредуктазы;
  • трансферазы;
  • каталазы;
  • гидролазы;
  • изомеразы;
  • лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Источник: fb.ru

Где содержатся белки, виды белков, зачем белки нужны нашему организму

Мы привыкли видеть на упаковках с пищевыми продуктами информацию о содержании белков, жиров и углеводов. Но мало кто задумывается об этих значениях. Где содержится белок и для чего он нужен человеку? Какие бывают протеины? Почему так популярны и эффективны белковые диеты? Давайте разберемся.

Содержание:

  1. Что такое белковая пища и для чего она нужна
  2. Белки бывают разными
  3. В каких продуктах найти
  4. Самая полезная еда
  5. Худеем с помощью протеинов

Что такое белковая пища и для чего она нужна

В чем заключается польза белковой пищи? По своей сути белок (протеин) – достаточно сложное вещество, компонентами которого являются аминокислоты. Эти аминокислоты участвуют в огромном количестве физиологических процессов. Для человека самыми необходимыми выступают 20 из них. Причем некоторые продуцируются самим организмом, а остальные нужно извлекать извне.

Жизненно важные функции протеинов объясняются следующим:

  • они участвуют в строительстве, росте и восстановлении тканей
  • благодаря белкам миозину и актину обеспечивается работа всех мышц
  • влияют на иммунные процессы
  • помогают доставлять кислород, ведь гемоглобин тоже является белком

Поэтому необходимо употреблять белковую пищу каждый день. Где содержатся белки, как их найти? На самом деле они находятся в огромном количестве продуктов. Меньше всего их во фруктах и овощах. Большое количество можно найти в продуктах животного происхождения. Людям, предпочитающим растительную пищу стоит задуматься над своим рационом.

При дефиците белка организм начинает его расходовать из собственных мышц. Поэтому часто после овощных или фруктовых диет хоть и отмечается снижение массы тела, но внешнему виду это не идет на пользу. Мышцы становятся дряблыми, а тело теряет упругость.

Нехватка этих веществ крайне негативно сказывается на состоянии здоровья. Могут возникнуть проблемы на гормональном уровне, нарушиться работа ферментативной системы, ухудшиться деятельность мозга.

Особенно важен белок для детского растущего организма. Если его недостает, способны развиваться серьезные отставания в развитии. Как в физическом, так и умственном плане.

Можно ли понять сколько на самом деле необходимо протеинов? Формула выглядит следующим образом: на каждый килограмм веса тела нужно 1,3-1,5 г.

Для среднестатистического человека эта цифра составит около 100-110 г. Злоупотреблять также не стоит. Лишние вещества будут только бродить в кишечнике.

Белки бывают разными

Протеины тоже бывают разными. От их особенностей и происхождения зависит и действие на организм. Мы знаем о быстрых и медленных углеводах. Оказывается, такие же различия имеют и белки. К тому же они разделяются в зависимости от происхождения.

Существуют следующие виды:

  1. Животного происхождения. Это вещества высокого качества, которые отлично воспринимаются организмом. Главные источники – молочные продукты, птица, рыба.
  2. Растительного происхождения. В растительных продуктах, где содержатся белки отмечается довольно высокая калорийность. Это различные орехи, овсяная крупа, пшено. Однако, по сравнению с предыдущей группой, усваиваются они хуже. Лучше всего употреблять продукты их обеих групп вместе.
  3. Быстрые. Усваиваются организмом с высокой скоростью. Расщепляются и поступают к клеткам организма спустя час-полтора. Благодаря им происходит прилив сил, рост и регенерация мышц. Помогут восстановиться после продолжительной спортивной тренировки.
  4. Медленные. Расщепляются очень продолжительное время – от 6 до 8 часов. Позволяют нарастить мышечную массу, способствуют похудению. Их отлично употреблять в вечернее время. Ночью организм хорошо переваривает подобную пищу, извлекая необходимые аминокислоты. Они надолго сохраняют чувство сытости.

Лучше всего зарекомендовали себя именно медленные протеины. Продукты с их содержанием применяют для диетического питания. Также они отлично подходят для тех, кто занимается в спортзале и стремиться нарастить мышцы. Ярким представителем этой группы выступает творог. Вкусный и полезный продукт.

В каких продуктах найти

Где содержаться белки в наибольшем количестве? Конечно же, наиболее богаты им продукты животного происхождения – мясо, морепродукты, молочные и кисломолочные изделия, птица.

Мясо, рыба

В 100 г. говядины присутствует целых 30 г белка, в курице и индейке – около 25, а в горбуше, камбале и минтае – от 17 до 22.

Морепродукты

Вкусные и полезные продукты, добытые из морских глубин. В 100 г крабов, креветок или кальмаров содержание протеина – более 18 г.

Орехи и семечки

Не стоит забывать о растительной пище. Вкусные и полезные орехи. Много белка содержится в арахисе, миндале, кедровых орешках, фундуке, кешью. Не отстают по полезности семечки – тыквенные, подсолнечные, конопляные.

Злаки

Среди злаков лидерами выступают овсянка, гречка и рис. В 100 г крупы от 8 до 12 г протеинов.

Бобы

Бобовые имеют богатый состав, насыщают организм микроэлементами и энергией. В них присутствует больше белка, чем в злаках – 20-25 г в 100 г продукта. Отдайте предпочтение чечевице, фасоли, гороху или сое.

Мучное

Оказывается, пополнить запасы протеина можно и из мучных изделий. Особенно это касается изделий из муки грубого помола и ржаной. Хлебцы, коржи, макароны могут содержать до 8 г. белка.

Овощи

Среди овощей лидеры – спаржа, кабачки, картошка, инжир, авокадо, огурцы, цветная капуста.

Меньше всего белков в прочих овощах, ягодах и фруктах. Также этим составляющим не могут похвастаться грибы и даже сливочное масло.

Специалисты знают, как извлечь из пищи максимум пользы. Для этого нужно потреблять растительные и животные продукты в сочетании. Злаки с молоком, яйца с бобами, мясо с овощами. Не даром японцы готовят суши, в которых присутствует и рис и рыба.

Не стоит есть слишком много твердых сыров и орехов. Хоть протеина в них и много, но и содержание жира большое. А значит и калорийность очень высокая. Выбирайте сыр с жирностью максимум 25%.

Самая полезная еда

После того, как мы определили где, в каких продуктах содержится белок, нужно узнать какая пища самая полезная. Определить это можно по разным параметрам. Ведь помимо протеина еда содержит жиры, которые в очень больших количествах не нужны. К тому же жир тормозит усвоение белков организмом.

Лидерами по полезности выступают яйца, а точнее белок яйца. Этот продукт отличается низким содержанием жира. Яичный протеин отлично усваивается. Не следует забывать, что яйца содержат немалое количество холестерина. Ограничьтесь 1-2 штуками в день. Для спортсменов разрешено удвоить эту норму.

Очень хорошо усваивается нежирное мясо. Особенно курица и говядина. Чтобы эта пища принесла максимум пользы, готовить ее необходимо на пару или гриле. После такой трапезы вы долго не будете ощущать чувство голода. А вот на гарнир стоит выбрать тушеные овощи вместо злаков. Лучше всего употреблять в обеденное время.

Наиболее полезная белковая пища растительного происхождения – овсяная крупа (хлопья). Овсянка с молоком – отличный завтрак. После него мы долго остаемся сытыми и полными сил. Это обусловлено большим количеством белков и углеводов, а малым – жиров. Молоко лучше выбрать козье. Если найти его тяжело, отдайте предпочтение коровьему с жирностью 2,5%. Оно должно быть не восстановленным, а натуральным.

Богат белком и микроэлементами миндаль. Добавляет сил организму и улучшает обменные процессы. Конечно, употреблять его нужно умеренно. Орех обладает высокой калорийностью.

Еще полезна такая растительная протеиновая пища, как бобы. Благодаря высокому содержанию белков, они наполняют тело энергией и ценными аминокислотами. В одной чашке фасоли около 15 г белка.

Выбирая питание стоит ориентироваться не только на состав. Если вы испытываете неприязнь к какому-то продукту, не заставляйте себя. Лучше выберите для себя что-нибудь другое из этой группы.

Худеем с помощью протеинов

Как было сказано выше, белковая пища обладает уникальными свойствами: дает ощущение сытости надолго, препятствует формированию чувства голода, дает энергию. В то время, как после углеводной еды можно быстро проголодаться. Не чувствуете себя голодными – не едите, а значит поглощаете меньше калорий.

Чтобы переварить и усвоить протеины организм человека тратит довольно много сил, тем самым избавляясь от лишних отложений. Вот уж в самом деле – едим и худеем.

Многие белковые диеты основываются на полном исключении углеводов. Однако, так делать не полезно. Низкое содержание в крови углеводов повлечет за собой снижение работоспособности. Организм должен получать все необходимые вещества. Да, перевес будет в сторону протеиновых продуктов, но другие элементы также должны быть в меню.

Принципы правильной белковой диеты выглядят следующим образом:

  • Длительность – около 2 недель. Все это время основу меню составляет белковая пища.
  • Питание должно быть дробным – до 6 приемов пищи в день.
  • Большую часть порции должны составлять белковые продукты. Углеводы при этом тоже присутствуют, только сложные – овощи, фрукты, крупы.
  • Более тяжелые блюда употребляйте в первой половине дня. После 14 часов – только отварную рыбу или птицу.
  • Пополните рацион большим количеством молочных продуктов.
  • 90% рациона должны составлять мясо, птица и морепродукты. Выбирайте нежирную телятину, курицу, индейку, тунца, горбушу
  • Обязательно разнообразьте питание бобами, овощами и орехами. Отличный вариант гарнира – тушеная брюссельская капуста, кабачок, спаржа.
  •  Нужно употреблять фрукты. Только не калорийные – яблоки, апельсины, грейпфруты.
  • Все продукты варятся, готовятся на пару или гриле.
  • Нельзя использовать соусы (кроме соевого), кетчуп, майонез. Салаты сбрызгиваем лимонным соком.

Помните о физических упражнениях. Без них белковая диета полезной не будет. Поэтому найдите время на пробежку или аэробику. Можно прокатиться по улице на велосипеде.

Белковая пища быстро и надолго насытит организм и даст необходимую энергию. Протеины содержатся в огромном количестве продуктов питания. Каждый из них полезен по-своему.

Для поддержания оптимального веса можно время от времени прибегать к белковым диетам. Но не забывайте, что человек нуждается во всех компонентах – белках, жирах, углеводах. Поэтому, главное чтобы питание было сбалансированным.

Полезная информация о где содержаться белки и об их полезности - на видео:

виды, описание, ареал обитания, питание, размножение :: SYL.ru

Дикая природа разнообразна и удивительна. В наших лесах водится множество интересных зверьков. Одним из них является животное белка. Юркий зверек умело бегает по деревьям, собирая орешки и прочие припасы. На этом знания об этом животном у многих людей и заканчиваются. Далее будут рассмотрены основные факты об этом интересном зверьке.

Как выглядит белка?

По зоологической классификации животное белка относится к классу млекопитающих, отряду грызунов, семейству беличьих. Его описание таково: небольшой, очень юркий и подвижный зверек с удлиненным тельцем и красивым пышным хвостом. Длина туловища у белок составляет приблизительно двадцать или тридцать сантиметров, длина хвоста на треть короче. Беличий хвост – это не просто украшение. Он служит рулем в прыжке, балансиром во время пробежек по ветвям деревьев, одеялом во время сна. Внешний вид хвоста является показателем здоровья животного, по нему зверьки выбирают себе партнера.

Существуют гигантские белки с размером туловища около пятидесяти сантиметров. А самый маленький вид не превышает в длину семи с половиной сантиметров. Продолжая описание белки, нужно отметить, что головка у нее маленькая, чуть вытянутая. У нее блестящие черные глазки, округлый носик и длинные ушки, на которых часто имеются кисточки.

Лапы у белки сильные, с острыми цепкими коготками. Задние конечности длиннее передних. На мордочке, брюшке и передних лапах животного имеются особые жесткие волоски – вибриссы, выполняющие функцию органов чувств.

Где обитают?

Ареал обитания белок необычайно широк. Около пятидесяти видов этих животных "проживает" в Европе, Азии, Африке и Америке, там, где имеются высокоствольные леса. Белки – неприхотливые животные. Они хорошо себя чувствуют, как на севере, так и на юге, в горах и на равнине. Встречаются они также в городских парках и скверах.

От места проживания зверька зависит его внешний вид, размер и окрас. Белки – обитатели гор крупнее своих равнинных сородичей. А чем ближе к центру ареала, тем светлее становится окраска зверьков.

Разновидности

В природе видов белок слишком много, чтобы перечислить их все. Наиболее известные из них: белка Аберта, огненная, кавказская (персидская), летяга, японская, мышиная, индийская гигантская, двухцветная и многие другие.

Единственный вид, обитающий на территории России – белка рыжая обыкновенная или векша. У этого вида зверьков существует масса подвидов, различающихся по размерам и окраске.

Окраска

По числу различных вариантов окраски обыкновенный вид опережает всех своих сородичей. При этом оттенок меняется посезонно. Летом шерстка у представителей этого вида белок имеет рыжий, бурый или темно-бурый цвет. Зимой она становится серой, иногда почти черной или коричневатой, как у карпатских, дальневосточных и маньчжурских подвидов.

Самые крупные среди обыкновенных белок – телеутки – зимой щеголяют в серебристо-серых и голубоватых шубках. Хвост у них при этом бледно-серый с оттенком черного и желтовато-ржавого. По этому признаку белки-телеутки относятся к серохвосткам.

Другие разновидности по зимнему окрасу хвоста – бурохвостки, краснохвостки и чернохвостки. Среди белок встречаются особи с пегим окрасом, а также меланисты (абсолютно черные) и альбиносы (абсолютно белые экземпляры).

Линька

Рассматривая описание белки, стоит отметить, что дважды в год, как и многие другие животные, они меняют мех. По весне это происходит, чаще всего, в апреле-мае, по осени – в течение всего сезона. Весенняя линька у белок проходит, начиная от головы до основания хвоста. Осенняя линька идет в обратном направлении – от корня хвоста к голове. Таким образом, хвост у этих животных линяет один раз в году.

Процесс линьки, как и у других млекопитающих, зависит от продолжительности светового дня. Когда она изменяется, гипофиз животного вырабатывает особый гормон, который влияет на активность щитовидной железы. Благодаря этому и начинается линька.

Сроки и продолжительность этого процесса не являются постоянной величиной. Они зависят от погодных условий и количества корма. Если его много, смена шерстяного покрова у белок раньше начинается и быстрее заканчивается. От климатических условий и от кормовой базы зависит также качество нового меха.

Образ жизни

Белки – животные одиночные, в стаи сбиваются лишь во время массовых миграций. Борьбу за территорию со своими сородичами не ведут, свои индивидуальные участки не охраняют. Основную часть жизни проводят на деревьях. На земле зверьки чувствуют себя тревожно, передвигаются с опаской, короткими прыжками и перебежками. Заметив опасность, прячутся повыше в густой кроне деревьев.

Наибольшую активность белки проявляют по утрам и вечерам, когда они заняты поиском пропитания. На это уходит львиная доля их активного времени.

Обладая великолепной прыгучестью, эти маленькие ловкие зверьки бесстрашно совершают многометровые «перелеты» с ветки на ветку, используя в качестве руля свой пушистый хвост. Лучшим «летуном» среди белок являются летяги. Между передней и задней лапкой с обеих сторон туловища у летяг имеется перепонка, позволяющая им планировать, превращая свои прыжки почти в реальный полет.

Беличье жилье

Свои жилища белки всегда обустраивают на деревьях, предпочитая использовать для этой цели дупла. Не найдя подходящего убежища, зверек строит гнездо шарообразной формы, расположенное высоко над землей среди густой листвы. Внутри беличье жилище выстилается сухой травой, листьями, утепляется мхом либо лишайником.

Гнездо имеет два входа, один из которых располагается со стороны ствола, чтобы белка имела возможность убежать в случае опасности. В сильные холода в одном таком домике собирается несколько зверьков, вход закрывается мхом, и это спасает животных от замерзания.

Обычно у белок имеется до полутора десятков жилищ, которые им приходится часто менять, предположительно, спасаясь от паразитов. Если у самки есть бельчата, она переносит их на новое место в зубах.

Питание

Чем питается белка в лесу? Основу ее рациона составляет растительная пища – семена хвойных деревьев, свежие и сушеные грибы, в южных районах – орехи и желуди. При нехватке основных видов корма белки могут употреблять в пищу почки и побеги деревьев, клубни и корневища различных растений, ягоды, лишайники. Ранней весной, в брачный период белки начинают употреблять животную пищу – насекомых и их личинки, лягушек, птичьи яйца и самих птенцов.

О запасливости белок знают все. В преддверии зимы они заготавливают орехи, желуди и шишки, пряча их в дуплах или зарывая под корнями деревьев. О своих запасах белка забывает. На них случайно наталкивается либо она сама, либо другие обитатели леса. Зато она может отыскать под полутораметровым слоем снега «кладовые», сделанные мышами, бурундуками или кедровками.

Размножение

Белка обыкновенная или векша приносит потомство, обычно, дважды в год. На юге ареала случается и по три помета. Лишь якутская белка выводит детенышей раз в год. В брачный период благосклонности самки добиваются от трех до шести самцов. Они ведут себя агрессивно по отношению к соперникам, урчат и стучат лапами по веткам.

Сильнейший получает право на спаривание с самкой, после чего она строит гнездо. В нем спустя 36-37 дней и рождаются бельчата. Количество детенышей может быть от трех до десяти, обычно во втором помете их бывает больше, чем в первом. Бельчата рождаются голыми и слепыми, каждый из них весит около 8 г. Мать кормит их молоком около полутора месяцев. В возрасте около 9 недель малыши начинают вести самостоятельную жизнь.

Рассмотрев описание и образ жизни интересного лесного обитателя, которым является животное белка, можно ближе ознакомиться с особенностями этого вида.

Белка — энциклопедия видов животных

Белки - это дикие животные и поэтому их содержание в домашних условиях влечет за собой много проблем, как для человека, так и для животного.

Появление этих зверьков в квартирах происходит, как правило, двумя путями. Первый, это когда люди необдуманно и, пожалев животное, как правило, это бельчонок, берут его к себе домой, не имея места для его содержания и обладая скудной информацией о его потребностях. Второй, это обдуманное и «плановое» заведение такого зверька дома.

Продолжительность жизни белкой обыкновенной в квартире составляет 10 – 11 лет, при хороших условия содержания и кормления.

Быстрее всех и легче всех приспосабливаются к новой обстановке молодые животные, большинство из них забывают о своем прежнем месте обитания за сутки. Половозрелые самцы, пойманные в брачный период, адаптируются в квартире за 2 – 3 дня. Беременным же самкам для этого потребуется больше времени, порой до 2х недель. Некоторых взрослые белки, пойманных в неволе, очень тяжело переносят разлуку с природой и даже могут погибнуть. Поэтому, если у вас все-таки, присутствует потребность завести такого пушистого зверька дома, то лучше всего брать ручного животного.

Перед тем как завести белку в доме или уже, после того как вы принесли ее к себе в квартиру, ей нужно создать правильные условия содержания, что бы зверек чувствовал себя хорошо.

Белки очень подвижные и игривые зверьки, они могут бегать и лазить часами. Поэтому на сколько ей будет комфортно жить дома зависит во многом от размеров ее нового жилища. Самое лучшее, что можно ей предложить, это высокая вольера из металлической сетки, ее минимальные размеры – высота 60см, длина и ширина – по 50см. Если она находится на улице или балконе, то должна быть обязательно накрыта двускатной крышей из жести. Располагать жилье для белки надо в месте без сквозняков, отопления и шума. В вольере должно быт гнездо – наподобие тех, которые белка себе строит в дикой природе, но подойдет и скворечник. Так же там должна находиться одна большая или несколько маленьких веток, что бы животное могло по ним бегать и стачивать коготки, дощечки, жердочки и полочки, на которых будет сидеть зверек. Еще белке необходимо колесо, что бы удовлетворять свою повышенную двигательную активность, которое лучше всего разместить вне клетки.

Если же вы приобрели или взяли из природы дикого зверька, то для его скорейшей адоптации к домашним условиям и с меньшим для него стрессом, вольер (клетку) нужно заставлять еловыми ветками. Тогда белка будет себя чувствовать более спокойно.

Самый сложный период в домашней жизни белок настает во время линьки, которая происходит 2 раза в год. Одни зверьки становятся вялыми, сонливыми, другие, наоборот, активизируются или ведут себя как обычно. Весенняя линька у обыкновенной белки происходит сразу же после течки. У самцов же линька начинается раньше и затягивается до середины лета. Самки линяют позднее самцов, но интенсивнее, она заканчивается к рождению бельчат.

Для владельцев животного линька не приносит каких либо больших хлопот, так как проходит постепенно. Но все же рекомендуется поставить по периметру основания клетки или вольера пластинки из любого материала высотой 10 см.

Уборку дома белки нужно производить регулярно по мере загрязнения (примерно 1 раз в неделю). Тревожить ее гнездо не следует, так они очень любят свой запах и сильно тревожатся, когда его не осязают. Кормушки нужно мыть каждый день, так же один раз в день менять воду в поилке или миске.

Некоторые люди содержат белок в квартире вне клетки или часто их из нее выпускают. С одной стороны это хорошо для животных, только при условии того, что в квартире отсутствуют или находятся в недосягаемости предметы и вещи, которые могут причинить вред зверьку, так как они в полной мере удовлетворяют свою потребность в двигательной активности, но с другой, создают очень большие проблемы для хозяев. Белки метаются без устали со стенки, на гардероб, шифоньер и антресоли, со штор на люстру и, конечно же, на голову владельцев. Так же они везде оставляют фекалии и следы свои зубов – на книгах, столе, мебели, неутомимо растаскивают всяческую еду по бельевым и книжным шкафам, обуви, по простыням и подушкам, делая всевозможные запасы.

Только прежде чем выпустить белку свободно гулять по квартире, нужно убрать все вещества и предметы, опасные для здоровья зверька, а так же закрыть электропроводку. Нельзя открывать окна и двери, так как вернуть выскочившего из квартиры зверька не реально.

Если белка сбежит из клетки, то поймать ее не составляет никакой возможности. Это очень ловкий зверек, но и он во время стресса во время ловли может не удержаться и, упав, получить травму. Поэтому, когда животное проголодается, оно само зайдет в клетку, за едой.

Что бы белка себя чувствовала в домашних условия хорошо и не болела, кроме правильных условий содержания, ее необходимо правильно кормить. В ее рацион должны входить кедровые орехи и фундук, свежие и сушеные грибы, желуди, семечки, свежие яйца, насекомые, черви и жуки. Ей также необходимы еловые и сосновые шишки с семенами, почки на веточках ели и сосны, молодые листья березы, сережки ивы и осины, ягоды черники, брусники, морошки. Одним словом все то, что они едят в дикой природе. Белке нельзя есть сладкое, перченое и еду, приготовленную для человека. Не надо забывать о том, что белка, это прежде всего грызун. Что бы животные не испытывали дефицит минеральных веществ, при содержании в домашних условиях, им необходимо давать толченую яичную скорлупу, мел, или таблетки глюконата кальция или глицерофосфата кальция, сырые губчатые кости, крупную поваренную соль.

Для того, что бы иметь возможность приятного время препровождения и общения с белкой, она должна быть спокойная и прирученная к рукам, в противном случае такой контакт не принесет ничего кроме стресса для животного и покусов хозяев. Начать контактировать с животным нужно сразу же после его периода адаптации в квартире. Что бы подружиться с белкой, ее надо как можно чаще угощать пищей с рук, добиваясь того, что бы она сама шла на контакт. И только после этого, ее можно потихоньку и с осторожностью брать на руки и гладить, начиная с короткого промежутка времени и с каждым разом увеличивая его. Белка требует постоянного внимания, так как она обладает очень «короткой памятью» и без регулярного общения быстро дичает. Но не стоит забывать, что если вы взяли животное из дикой природы, то не исключена вероятность того, что оно никогда не привыкнет к человеку, а так и останется диким.

Неоспоримым достоинством при содержании белок дома является то, что они очень чистоплотные животные, без неприятного запаха, а если приучены к рукам, то очень ласковые и приветливые. Минусами такого сожительства остаются те факторы, что эти зверьки сильно линяют, плохо размножаются в городских квартирах, и могут остаться дикими, так же большим их недостатком при содержании дома, является то, что они очень плохо ведут себя в квартире без клетки, буквально разрушая и грызя все на своем пути.

7 лучших видов протеинового порошка

Сывороточный протеин получают из молока. Это жидкость, которая отделяется от творога в процессе производства сыра. Он богат белком, но также содержит лактозу - молочный сахар, который многие люди с трудом переваривают.

В то время как концентрат сывороточного протеина сохраняет некоторое количество лактозы, вариант изолята содержит очень мало, поскольку большая часть этого молочного сахара теряется во время обработки.

Сыворотка быстро переваривается и богата аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA).Лейцин, один из этих BCAA, играет важную роль в стимулировании роста и восстановления мышц после упражнений на сопротивление и выносливость (2, 3).

Когда аминокислоты перевариваются и всасываются в кровоток, они становятся доступными для синтеза мышечного белка (MPS) или создания новых мышц.

Исследования показывают, что сывороточный протеин помогает наращивать и поддерживать мышечную массу, помогает спортсменам восстанавливаться после тяжелых упражнений и увеличивает мышечную силу в ответ на силовые тренировки (4, 5, 6, 7, 8, 9).

Одно исследование с участием молодых мужчин показало, что сывороточный протеин увеличивает MPS на 31% больше, чем соевый протеин, и на 132% больше, чем казеиновый протеин, после упражнений с отягощениями (9).

Тем не менее, недавнее 10-недельное исследование показало, что женщины в постменопаузе реагировали на тренировки с отягощениями одинаково независимо от того, принимали они сывороточный протеин или плацебо (10).

Другие исследования с участием людей с нормальным, избыточным весом и ожирением показывают, что сывороточный протеин может улучшить состав тела за счет уменьшения жировой массы и увеличения мышечной массы (11, 12, 13).

Более того, сывороточный протеин, по-видимому, снижает аппетит не меньше, чем другие типы протеина (14, 15, 16, 17, 18).

Одно исследование давало худощавым мужчинам четыре разных типа жидкой белковой пищи в разные дни. Блюда из сывороточного белка привели к наибольшему снижению аппетита и наибольшему снижению потребления калорий при следующем приеме пищи (18).

Некоторые исследования показывают, что сывороточный белок также может уменьшать воспаление и улучшать определенные маркеры здоровья сердца у людей с избыточным весом и ожирением (19, 20, 21).

Резюме Сывороточный протеин быстро переваривается, обеспечивая быстрое увеличение количества аминокислот, что может помочь увеличить мышечную массу и силу. Это также может снизить аппетит и способствовать похуданию.

Учебное пособие по химии структуры белка

Ключевые понятия

Белки состоят из:

  • Углерод (C)
  • Водород (H)
  • Кислород (O)
  • Азот (N)
  • и некоторые белки содержат серу (S)

Белок - это природный полимер, состоящий из мономеров аминокислот, соединенных вместе пептидными связями (пептидными или амидными связями).

  • Дипептид состоит из 2 аминокислот, соединенных пептидной связью (пептидная или амидная связь)
  • Трипептид состоит из 3 аминокислот, соединенных пептидными связями (пептидными или амидными связями)
  • Тетрапептид состоит из 4 аминокислот, соединенных пептидными связями (пептидными или амидными связями)
  • Полипептид состоит из множества аминокислот, соединенных вместе пептидными связями (пептидными или амидными связями)

Пептидная связь (пептидная или амидная связь) - это ковалентная связь, образованная между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты, как показано ниже:

H
|
С N
||
O

Вода удаляется, когда аминокислоты вступают в реакцию с образованием белка.
Это известно как реакция конденсации или реакция конденсационной полимеризации.

Существует четыре типа структуры белка:

  • Первичная структура: последовательность аминокислот в цепи
  • Вторичная структура: форма белковой молекулы, обусловленная образованием водородных связей между -C = O и -N-H группами внутри цепи.
  • Третичная структура: взаимодействие между R-группами, которое вызывает складывание и изгиб
  • Четвертичная структура: взаимодействия между белковыми субъединицами, в результате которых белок классифицируется как волокнистый, глобулярный или конъюгированный.

Денатурация относится к разрушению трехмерной структуры белка, что приводит к потере биологической активности.

Денатурация белка может быть вызвана:

  • изменение pH
  • повышение температуры
  • добавление различных химикатов

Пожалуйста, не блокируйте рекламу на этом сайте.
Без рекламы = для нас нет денег = для вас нет бесплатных вещей!

Первичная структура

Первичная структура белка относится к последовательности аминокислот в цепи.

Первичная структура белка может быть представлена ​​как:

синие прямоугольники окружают отдельные аминокислот .
Красный текст показывает положение пептидных связей (пептидные или амидные связи, OC-NH ), соединяющих аминокислоты вместе.

Белки состоят из многих аминокислот, поэтому была разработана сокращенная система, показывающая первичную структуру белков.
На следующей схеме показана часть первичной структуры инсулина говядины:

лей Тир Gln лей Glu Asn Cys

Каждый трехбуквенный символ представляет аминокислоту, например, Leu означает лейцин.

Каждый - представляет собой пептидную связь (пептидную или амидную связь), соединяющую аминокислоты вместе.

В 1954 году Фредерик Сэнгер первым опубликовал научную статью о последовательности цельной белковой молекулы, состоящей из 51 аминокислоты, за что он был удостоен Нобелевской премии.

Вторичная структура

Вторичная структура белка - это форма белковой молекулы, обусловленная образованием водородных связей между группами -C = O и -N-H внутри цепи, две основные формы - спираль α и лист β .

Ниже представлена ​​схематическая диаграмма спирали α , которая встречается в шерстяных волокнах.

красные пунктирные линии показывают водородные связи между аминокислотами вдоль цепей, поддерживающих спиральную структуру.

Ниже представлена ​​схематическая диаграмма листа β , такого как шелк.

красные пунктирные линии показывают водородные связи между аминокислотами вдоль цепей, поддерживающих структуру листа.

Третичная структура

Третичная структура белка - это сворачивание и изгибание молекулы белка, вызванное взаимодействием R-групп. Это взаимодействие может быть результатом водородной связи, диполь-дипольных взаимодействий, ковалентной связи или ионной связи (солевые мосты) в зависимости от полярности R-групп. Группа -SH в цистеине (Cys) может образовывать дисульфидные связи -C-S-S-C- между соседними группами в присутствии окислителя.

Ниже приведены два изображения частей белковых молекул, показывающих дисульфидных связей (дисульфидных связей) синего цвета, что приводит к сворачиванию и изгибу молекулы.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка - это взаимодействия между субъединицами белка, в результате которых белок классифицируется как волокнистый, глобулярный или конъюгированный, примеры каждого из которых показаны ниже.

Волокнистая или структурная (нерастворимая)
Класс Комментарии

коллаген образует соединительную ткань, содержит 30% белка млекопитающих, не содержит цистеина и триптофана, богат гидроксипролином

эластины образует сухожилия и артерии

кератины образует волосы, перья, копыта, ногти, богатые цистеином и цистином

Шаровидный (растворимый)
Класс Комментарии

альбомы например, яичный альбумин и сывороточный альбумин

глобулины например, глобулин сыворотки

гистоны встречаются в железистой ткани и содержат нуклеиновые кислоты, богатые лизином и аргинином

протамины связаны с нуклеиновыми кислотами, не содержат цистеина, метионина, тирозина или триптофана, богаты аргинином

Конъюгированные (в сочетании с другими веществами)
Класс Комментарии

нуклеопротеины в сочетании с нуклеиновыми кислотами

мукопротеины в сочетании с углеводами более 4%

гликопротеины в сочетании с менее чем 4% углеводов

липопротеины в сочетании с липидами, такими как фосфоглицериды или холестерин
& nbsp

белков и очистка

белков и очистка Изучение белков и их очистка


Перейти к: словарю | кДНК | антитела | ДНК и гены | биоинформатика | логика & exptl дизайн | GPIN домашняя страница

Зачем изучать белки. Изучение белков и их функций занимает центральное место в понимании как клетки, так и организмы. Ниже приведены несколько причин, по которым белки важны в биологии:

  • они служат катализаторами, поддерживающими обменные процессы в клетке,
  • они служат конструктивными элементами как внутри и вне клетки,
  • это сигналы, секретируемые одной клеткой или депонируются во внеклеточном матриксе, которые распознаются другими клетки
  • это рецепторы, передающие информация о внеклеточной среде клетки,
  • они служат внутриклеточной сигнализацией компоненты, опосредующие действие рецепторов,
  • они являются ключевыми компонентами оборудования это определяет, какие гены экспрессируются и являются ли мРНК переводится в белки,
  • они участвуют в манипуляциях с ДНК и РНК посредством таких процессов, как репликация ДНК, ДНК рекомбинация, сплайсинг или редактирование РНК.

Работа in vitro . Из-за этих важных ролей часто ценно иметь возможность очищать и изучать белок отдельно. Этот способность выделять и изучать очищенный белок лежит в основе много современной биохимии. Если белок можно выделить и очистить, его можно изучать отдельно от других белков и его энзимологии или возможности сигнализации можно изучить подробно. Это способность самостоятельно выделять белки и изучать их индивидуально или в смеси с полным контролем их среды (соль, температура, pH и т. д.), лежащая в основе работы in vitro. Хотя этот подход in vitro явно может быть дополнен генетические подходы и подходы in vivo, действительно нет заменить его в репертуаре экспериментального дизайна современному биологу.

Значение очистки белка. Помимо этого, есть ряд важных причин. для очистки белков, и их краткий список может служить подчеркните, почему люди тратят так много времени и усилий на это преследование:

  1. Очистив белок, можно четко установлено, что определенная биологическая активность (ферментативная активность, сигнальная способность и др.) фактически находится в уникальном белок.
  2. Очищенные белки служат исключительно ценные биохимические реагенты. Чрезвычайно ценно быть возможность получать такие вещи, как очищенные факторы роста или гормоны, протеазы, ДНК-полимеразы, обратные транскриптазы, лигазы, фосфатазы или антитела, распознающие определенные интересующий эпитоп.
  3. После очистки белок можно изучить его энзимологию, понять его сродство к определенных субстратов или анализировать его способность катализировать ферментативные реакции.Такие подходы позволили нам понять как биологические молекулы могут действовать как катализаторы метаболизма процессов или преобразователей, которые преобразуют химическую энергию в ионные градиенты или механические силы.
  4. Наличие очищенных белков позволяет химикам-биоорганикам изменять определенные остатки, чтобы помочь понять, как эти остатки придают определенные структуры или позволяют белку действовать как катализатор.
  5. Очищенные белки можно секвенировать либо деградацией Эдмунда, которая получает информацию о последовательности из N-концевой последовательности белка или пептида, полученного из протеина.Этот подход быстро заменяется масса спектроскопия. Последовательность информация может быть использована для разработки зондов для выделения кДНК и эту информацию можно использовать для вывода первичной последовательности весь белок. MALDI-TOF (Время матричной лазерной десорбционной ионизации of Flight) - это технология, которая может предоставить много информации о белок, даже когда доступны лишь небольшие количества.
  6. Частично очищенные белки часто могут быть идентифицированы на основе фрагментов, образовавшихся при ионизации белки или пептиды, полученные из них и выполняющие массовые спектроскопия.Для сайта посвященные масс-спектроскопии, нажмите здесь. PROWL, сайт в Рокфеллер, включает в себя protocools, программное обеспечение и ссылки на полезные базы данных для анализа белки.
  7. Традиционные исследования структурных функций стали значительно более мощными благодаря способности выделять и очищать не только обычные ферменты, но и мутанты формы этих белков. С появлением ориентированной на сайты системы мутагенеза и экспрессии, которые будут обсуждаться в другой раздел при клонировании кДНК возможно для производства и очистки белка практически с любой мутацией интерес.Это позволяет тестировать широкий спектр гипотезы, а также дизайн «улучшенных» белковых молекул.
  8. Используя генную инженерию, возможно создание новых белков или комбинаций белков элементы, которые могут выполнять определенную функцию.
    • Например, можно объединить участок одного белка, способный активировать транскрипция с участком другого белка, который распознает конкретный сайт в ДНК, производящий новое связывание с ДНК белок.Это основа двух гибридный экран, который обсуждается в другом разделе.
    • Можно даже доработать белки, так что особенно желательные характеристики, такие как термостабильность или устойчивость к протеазам могут быть увеличены.
  9. Если белок с определенным ферментативным активность или сигнальная способность могут быть очищены, она служит важный показатель того, как работают биологические системы.Доказательство того, что клетка содержит определенный метаболический путь, что значительно улучшается за счет выделения ферментов, которые катализируют компоненты этого путь. Выделение определенного фактора роста полипептида может быть убедительным показателем того, как организм регулирует определенные клеточные или тканевые процессы, такие как ангиогенез. Например, наш понимание ангиогенеза значительно улучшается благодаря выделение белка VEGF, стимулирующего образование капилляров.Точно так же понимание того, как конус роста может перемещаться внутри кардинально улучшено тело для создания соответствующих соединений когда молекулы, способные разрушить конус роста (коллапсин) изолированы и очищены.
  10. После выделения белка его возможно производство реагентов (антител), способных определение местоположения этого белка in vivo, который может дать важная поддержка интересных гипотез и опровержение неверных домыслы.
  11. Понимая структуру-функцию отношения белков, часто можно разработать конкретные реагенты, которые можно использовать для проверки функции белка в естественным образом.
    • Например, понимание способов что G-белки могут быть видоизменены так, что белок может либо быть активным (всегда включен) или быть неспособным когда-либо активироваться (постоянно выключено), позволяет биологам исследовать роль эти отдельные белки in vivo.(Возможно, вы уже знаете, что G-белки связывают GTP и GDP и действуют как молекулярные переключатели и что граница GTP включена, а граница GDP выключена). Многие из этих идеи и их структурная основа были разработаны с помощью протеина называется ras, но впоследствии многие десятки похожих белков (например, rac и rho) были изолированы, и все они работают аналогичный механизм! Таким образом, понимание одного значительно упрощает понимать других и быстро видеть важные вопросы и принять правильное экспериментальное решение.От знания ras, можно предсказать конкретные мутации, которые могут сделать rac конститутивно включен, и эти прогнозы верны.
    • Точно так же, понимая, как ДНК-связывающие белки распознают последовательности ДНК, что позволяет нам: (1) понимать значение конкретных мутаций ДНК, (2) чтобы разработать белки, которые могут распознавать модифицированные последовательности ДНК или распознавать известную последовательность ДНК и (3) конструировать мутантный белки, которые в норме мешают активности белков присутствует в камере.Например, если белок имеет мотив bHLH (базовый Helix Loop Helix) можно сделать хороший предсказание того, какие последовательности взаимодействуют с ДНК и какие мутации могут препятствовать связыванию белка с ДНК или последовательности могут конкурировать с эндогенными белками за ДНК привязка.
  12. Наконец, возрастающая мощность рентгеновский снимок дифракция * и 2-D ЯМР для определение структуры белка требует наличия более крупных количества очищенных белков.Понимание 3-D белка структура начала позволять нам понять, как складывается белок контролируется, и это дало замечательное понимание способ действия белков in vivo. Возможность визуализировать ион канал, даже при низком разрешении, должен навсегда изменить способ ученый понимает поток ионов через мембраны. Точно так же понимание того, как белки распознают определенные последовательности ДНК меняет то, как наше сообщество понимает транскрипционный активация или подавление.Влияние этого типа трехмерного изображения белок не может не оказывать драматического влияния на то, как мы визуализировать биологические процессы.
    • Определение новой структуры белка крупное предприятие. Чтобы использовать любой метод, большое количество чистый белок должен быть доступен. Для кристаллографии белок кристаллы * должны быть изготовлены и информация о дефракции должна быть проанализирована. Интерпретация этих данных требует решения фазовой задачи, что обычно означает получение дополнительных данных о картине дефракции белок, содержащий тяжелый металл.Этот сайт предоставляет а более подробное обсуждение дифракции и кристалография.
    • 2D-ЯМР избавляет от необходимости делать кристалл, но этот подход ограничен меньшими белками (меньше чем примерно 20 000-50 000 Дальтон) и требует тщательного анализа сложного набора данных. Вы можете найти описание теории и практические вопросы в NMT на этих сайтах: 1, 2.
  13. Понимание того, как конкретная аминокислота остатки участвуют в функции белка, особенно когда он в сочетании со знанием трехмерной структуры белка помогает понять, как определенные последовательности в белках участвуют в биологические функции.Накопление этого типа знаний полученные из изучения белков, в сочетании с огромными объем информации в базах данных ДНК позволил построить из того, что лучше всего назвать «дескрипторами белков». Эти дескрипторы могут состоять из определенной консервативной последовательности аминокислоты в первичной последовательности или конкретном образце распределенных аминокислот в белке. Часто эти дескрипторы можно распознать по первичной последовательности белка, но понимание того, как конкретный дескриптор может функция в реальном белке может значительно увеличить ценность такой дескриптор.Например, понимание энзимологии протеолиз и важность каталитической триады asp-his- сер заставляет искать закономерность в новой амино кислотные последовательности. Возможность предсказать, что конкретная последовательность аминокислоты, вероятно, образует альфа-спираль или случайный клубок может быть важным для понимания свойств и часто функция белка. Визуализация биологического распределения остатков лейцина в «лейциновой молнии» делает этот образец лейциновые повторы представляют большой интерес.Признавая, что многие из белки, имеющие мотив цинкового пальца, являются факторами транскрипции часто дает ключ к разгадке функции белка.
  14. Хотя очищенные белки часто изучены в очищенных системах (in vitro), появление системы микроинъекций позволяют вводить очищенные белки в отдельные клетки, где их биологическая активность может быть определяется. В отличие от систем in vitro, микроинъектиом позволяет ввести очищенный белок в клетку, где он может взаимодействовать с огромным количеством белков и структур.это можно изучить сложные изменения (например, поведение клетки, клеточное форма, деление клеток), которые не могут быть легко восстановлены в пробирка. Это быстрый способ введения различных белков в различные типы клеток при отсутствии использования вектора экспрессии. Этот тип исследования, который находится между классическим in vivo и in лабораторные исследования, можно было бы назвать in vivtro. Это важный подход к изучению функции белков. Точно так же часто можно изучить влияние того или иного белка на развития или физиологической функции, введя ее в организм.
  15. Очистка белка также может помочь очистить интересующую нуклеиновую кислоту. Например, если hnRNA, белки мяРНК очищены, они могут быть очищены совместно с связанная РНК и связанная РНК могут быть амплифицированы. Вкратце, шаги в процедуре: сделать очищенный комплекс белок-РНК, очистить связанная РНК, обратная транскрипция, добавление полинуклеотидного промотора хвост, амплификация ПЦР. РНК, которые специфически связываются с очищенный белок может быть отобран по аффинности, амплифицирован и последовательность.

Логика очистки белков. Несмотря на очевидную ценность изучения белков в vitro, замечательно, как часто логика белка очищение не ценится. Я начну с краткого описания логику очистки белка, а затем попытаемся проиллюстрировать логика на двух конкретных примерах. Две вещи изолировать белок абсолютно необходимы:

  1. Во-первых, нужно иметь пробу на представляющий интерес белок, и
  2. Во-вторых, нужно иметь разумное источник для этой деятельности.

Анализы. Анализ на белок - это просто метод количественного определения количество присутствующей активности. Анализы могут быть самыми разнообразными как творческие биологи. Они могут быть такими простыми, как:

  • измерение изменения впитывающей способности как НАДФН окисляется в сопряженной реакции,
  • изменение молекулярной массы протеин, который протеазируется,
  • сдвиг меченого фрагмента ДНК или РНК на геле,
  • способность фракции сохранять меченая ДНК на фильтре, образуя комплекс белков ДНК,
  • превращение радиоактивного маркированный субстрат от химического вещества с одним физическим свойством до -химический с другим физическим свойством,
  • способность стимулировать гибель клеток, способность стимулировать пролиферацию клеток,
  • способность стимулировать клетку дифференциация,
  • влияние на развитие in vivo, или
  • любая другая измеряемая величина.

Как мы увидим ниже, важно, чтобы какой бы анализ ни был выбран, важно, чтобы он поддавался количественной оценке, что он должен быть в состоянии определить, больше или меньше желаемого активность присутствует в определенной фракции. Хотя есть присутствует почти бесконечное количество анализов, есть два критерия который следует использовать для оценки ценности любого анализа:

  • Во-первых, проба должна быть экспериментальной удобный.Это означает, что он должен быть достаточно чувствительным и легко выполнить. Если анализ нечувствителен, это означает, что нужно было бы иметь большое количество действий, чтобы определить, присутствовал он или нет и такие большие количества часто недоступны. Аналогично, если для анализа требуется много дней, чтобы выступить, то это будет серьезным препятствием для экспериментальный прогресс. Кажется, что это правило природы, что если анализ на белок занимает много времени, белок почти всегда нестабилен или подвержен протеолизу, что делает невозможным очистить!
  • Во-вторых, используемый анализ должен быть специфические для интересующей деятельности.Ричард Колоднер, способный биохимик, который большую часть своей карьеры посвятил очистке белков участвует в бактериальной рекомбинации, используется для выражения этого перефразируя песню Rolling Stones. Он пел "ты не можешь всегда получаешь то, что хочешь, но если очень стараешься, иногда ты получить то, на что вы рассчитывали ». Таким образом, тщательное рассмотрение Выбранный анализ важен для долгосрочного научного успеха. An магистрант работает в лаборатории известного ученого однажды очистил то, что, по его мнению, было одноцепочечным ДНК-связывающим белок.Его анализом была способность этого белка связывать сильно к одноцепочечной ДНК, которая при первой оценке может кажется разумным анализом интересующего его белка in. К сожалению, белок, биологическая роль которого заключается в связывании с РНК также может обладать значительной ДНК-связывающей активностью. В его случай, вот что было выделено! Таким образом, всегда важно учитывать специфичность конкретного анализа и разрабатывать метод определения функции белка in vivo, а не экстраполяция на его активность in vitro.Другой пример. Фермент, основной функцией которого in vivo является восстановление этанола до альдегид может также обладать способностью превращать ретинол в ретинальдегид in vitro, хотя эта активность может не последствия in vivo.

Источники. Второй, очистка белка требует разумного источника белка. Это Несложно понять, что очистить протеин легче из более богатого источника, чем из бедного.Кроме того, богатый источник, вероятно, будет производить больший выход белка интерес. Выбор исходного материала будет часто определяют успех или неудачу очищения. За Например, выделение рецептора ацетилхолина, который присутствует в чрезвычайно малая концентрация в мышцах - сложный и чрезвычайно трудная задача. Очистка рецептора ацетилхолина становится намного проще, хотя все еще трудная задача, если его очистить от Электроплакат электрического луча.Одна из поверхностей ячеек в электроплаксе плотно упакован рецептором ацетилхолина значительно облегчая его очистку.

При наличии разумного анализа и источника материала, должно быть возможно очистить любой белок при достаточном время, деньги и терпение. Конечно, возможно, что задача может оказаться трудным, потому что интересующий белок может быть чрезвычайно нестабильный. Он может быть чрезвычайно чувствителен к протеолизу или может быть легко денатурируется, внимание к деталям часто позволяет проблемы, которые необходимо преодолеть.Часто проблема идентификации богатый источник белка можно даже избежать, заменив искусственный источник белка. Если кДНК, кодирующая белок, может быть полученным, белок обычно может быть экспрессирован на высоком уровне давая экспериментатору немедленное преимущество. Конечно, во многих случаях ген интересующего белка еще не имеется в наличии.

Стратегия и логика белка очищение. Для очистки белка нужно начать с исходного материала и фракционировать его, используя любой из большого количества физических или биохимических подходов.В исходный материал можно разделить на фракции с помощью центрифугирование, осаждение солью, связывание с ионными колонками ( Ионообменная хроматография *), скорость седиментация *, равновесие плотность осаждения *, связывание с близость столбцы *, разделение по размерам колонки (см. гель фильтрационная хроматография *), фракционирование с помощью изоэлектрического фокусирования, его способность ассоциировать с известными лиганды или партнеры по связыванию, или любой другой метод, доступный для экспериментатор.Как только такое фракционирование будет выполнено, интересующая деятельность должна быть найдена в некоторых фракциях, но не другие. Предполагая, что активность не уничтожена процесс фракционирования (предположение, что почти всегда меньше, чем совершенно правильно) фракционирование служит двум целям. Сначала это удаляет загрязняющие вещества и, во-вторых, обогащает фракцию содержащий интересующую деятельность. Затем обогащенная фракция может подвергнуться еще одному раунду фракционирования, и процесс можно повторить.Если количество активности может быть точно определяется (анализируется) и общее количество материала (обычно белок), присутствующий во фракции. Конкретные активность препарата (т.е. активность, присутствующая в фракция, деленная на общее количество материала во фракции) можно определить на каждом этапе подготовки. В хорошо продуманная процедура очистки, каждая стадия фракционирования должна приводит к удалению загрязняющих материалов (белков, нуклеиновые кислоты, липиды и все остальное) и постепенное увеличение в конкретной деятельности.Конечно, в реальном мире есть не только увеличение удельной активности, но почти всегда есть потеря общей активности. Максимальное обогащение при минимизации потерь - вот цель любой схемы очистки и разработка хорошей очистки Схема часто представляет собой серию компромиссов. Схема очистки может быть резюмировано в очищение таблица *, которая отслеживает все эти числа. Такой стол важен не только для оформления. аргументы в документе, но также и для принятия практических решений о имеет ли смысл конкретная стадия в схеме очистки (т.е.е., хорошее сочетание обогащения и урожайности?). Этот процесс может очевидно, будет повторяться бесконечно, но в какой момент это можно ли сказать, что белок был очищен?

Критерии чистоты. Классический ответ на этот вопрос дает идея очистка белка до постоянной специфической активности или очистка до однородность. Очистка до постоянной удельной активности означает, что удельная активность фракции не может быть увеличена очищение.В строгом смысле это означает, что дальнейшие попытки очистка бесполезна, так как единственный материал, оставшийся во фракции материал, который фактически отвечает за деятельность, испытано. На заключительных этапах очистки измерение конкретная активность в столбце должна давать постоянное число, то есть при повышении уровня белка там должно будет соответствующее повышение уровня активности. Таким образом, это классический критерий по сути отрицательный, это предположение что постороннего материала мало или нет фракция, которую мы считаем чистой или очищенной до постоянного определенного деятельность.На самом деле чистоты никогда не достичь. Только можно утверждают, что этот материал имеет чистоту 90%, 99% или 99,99%. Этот факт должен всегда помнить, делая заявления о конкретном материале но его можно использовать как мощный аргумент в пользу того, что активность находится в конкретном полипептиде или комбинации полипептиды или две разные ферментативные активности (например, ДНК-полимеразная активность и экзонуклеазная активность) находятся в тот же белок. Если можно показать, что две активности совместно фракционируют, тогда это предполагает, что они могут быть в одном и том же белке.Если два вида деятельности невозможно разделить после повторных попыток, аргумент становится сильнее. Если они оба совместно фракционируют с пептидом или группой пептиды (субъединицы белкового комплекса), тогда аргумент становится очень сильный. Конечно, чистоту можно определить только с точки зрения что можно обнаружить. Если нуклеиновая кислота не измеряется, белок может быть чистым с точки зрения белка, но содержать загрязняющую нуклеиновую кислоту или загрязняющие углеводы. В некоторых случаях наличие углевод или нуклеиновая кислота может быть важным компонентом ферментативной активности, и это может быть строго установлено показывая, что отношение белка к нуклеиновой кислоте также постоянно через стадию фракционирования.

Часто можно услышать утверждение, что белок является чистым, если на геле SDS или полиакриламидный гель * (см. гель SDS *). В этом есть доля правды и некоторая неправда. утверждение. Если на полиакриламидном геле присутствует единственный белок что может быть обнаружено, что просто означает, что нет других белки эквивалентного количества присутствуют в этой фракции. Если один фракционирует в 10, 100 или 10 000 раз больше белка, в конечном итоге должны быть обнаружены загрязняющие полосы.Опять же, очищение - это количественный вопрос. Точно так же некоторые действия на самом деле сочетание более чем одного белка (фермент может иметь много субъединиц), и поэтому после очистки активности до гомогенности очищенный препарат должен содержать комбинацию полипептидов или даже полипептиды и нуклеиновые кислоты в определенной стехеометрии которые необходимы для их ферментативной активности.

Общность очистки до постоянной удельной деятельность. Наконец, должно быть отметил, что такая логика применима не только к белкам очищение. Это в равной степени верно и для фракционирования любых других вещество, будь то липид, алкалоид, психотропный вещество, противораковое лекарство, углевод или витамин. В способность фракционировать, измерять общее количество материала и определить конкретную деятельность является мощным во всех аспектах биологические и биомедицинские исследования.

Фракционирование белков и значение SDS гели .Это выходит за рамки этого обзор для описания фракционирования белков. Навыка в этой области требует знание химии белков и физической биохимии. Чтобы понять логику очистки белка важно знать что существует широкий спектр подходов, которые могут разделять белки на основе их свойств, включая размер, форму, скорость седиментации, способность связываться с различными ионными группами, сродство к субстратам или псевдосубстратам, растворимость, стабильность, и т.п.Эти свойства различны для разных белков. Таким образом, белки гораздо более разнообразны, чем нуклеиновые кислоты.

SDS полиакриламидные гели обеспечивают простой, легко доступный, аналитический инструмент, который можно легко использовать для определить, какие белки присутствуют в смеси. Это важно потому что:

  • этот метод диссоциирует мультимерные белки и разделяет пептиды по молекулярной массе (см. словарная статья на SDS гели)
  • позволяет оценить молекулярную вес каждого пептида
  • чувствительный (около 0.1 мкг может быть обнаружен при окрашивании Comassie Brilliant Blue и «окрашивание серебром» примерно в 100 раз более чувствительно)
  • чувствительна к модификации белка (гликозилирование и фосфорилирование часто меняются мобильность)
  • может разрешить и разрешить визуализацию 50 или более белков
  • может сочетаться с изотопным маркировка для изучения синтеза и обмена белков
  • его можно модифицировать для отслеживания антигенов (см. западный промокание)
  • быстро (можно сделать в части день)
  • легко выучить и выполняется в так же для всех белковых смесей
  • Конечно, он денатурирует белки, поэтому биологическая активность обычно (но не всегда) теряется.

An иллюстрация стратегических решений и удачи в очистке белка и переход на клонирование

Отличный рассказ о важности соображения, изложенные выше (и мост к клонированию), заключаются в том, что очистка 3 членов семейства нейротрофинов NGF (нерв фактор роста), BDNF (нейрональный трофический фактор головного мозга) и NT-3 (нейротрофин 3). Эта история охватывает период более половины века, но это иллюстрирует важность выбора подходящего анализа, разработки удобных анализов и выбора подходящего источник для очистки белка.

Биологическое понимание. Первое свидетельство существования роста нервов фактор, который теперь известен как диффундирующий секретируемый полипептид который способствует увеличению выживаемости и дифференциации нейронов начинается с идеи доктора Риты Леви-Монтальчини, которая изучала нейроэмбриология в лаборатории Виктора Гамбургера. Что лаборатория изучала последствия пересадки или удаления куриные конечности на развитие нервной системы.Пересаженный конечности могли не только развиваться, но и их можно было иннервировать, и нейроанатомическая работа показала соответствие между размером мишени быть иннервируемым (который может быть увеличен трансплантацией или уменьшенное ампутацией) и количество нейронов в соответствующем место для иннервации цели. Один из важных вкладов было наблюдение, что трансплантация дополнительных конечностей увеличивала количество нейронов не только в той области нервной системы, которая будет иннервировать эту цель, но также нервы, которые не будут цель.Это привело к предположению, что может существовать секретный фактор диффузии, который может действовать на расстоянии, увеличивая количество нервов. Умный эксперимент подтвердил эту гипотезу. Добавление ткань (даже ткань опухоли) поверх хориоаллантоисной мембраны развитие куриного яйца привело к увеличению количества нервов в развивающемся эмбрионе. (Хориоаллантоисная мембрана - это мембрана, которая отделяет развивающийся эмбрион от воздушного кармана в яйцо.Он проницаем для газов и небольших молекул, но не проницаема для клеток, поэтому нет контакта между клетками). Этот продемонстрировали, что должен существовать фактор определенного типа, который контролирует судьба нейронов, и доктор Леви-Монтальчини решил очистить этот фактор.

Урок первый. В то время, когда началась эта история, действительно неясно, был ли очищаемый фактор белком или другим форма молекулы. Что еще более важно, было неизвестно, действительно ли биологическая активность этого фактора заключалась в увеличении количества нервов, что было бы самым простым способом объяснить проблему или влияние на выживаемость нейронов.В конечном итоге было продемонстрировано что эффект фактора роста нервов должен был контролировать количество гибель клеток, которая существовала на поздних периодах эмбриогенеза и была этот эффект на гибель клеток, который в конечном итоге вызвал увеличение количество нейронов и размер кластеров нейронов (называемых ганглии). Установление этого механизма действия NGF было одним из важнейшие концептуальные разработки современной нейробиологии и ее предоставил потрясающее понимание апоптоза.Только намного позже было продемонстрировано, что фактор роста нервов на самом деле имеет множество других занятий. В раннем нейробласте он может действуют, чтобы способствовать делению, и в этом смысле это классический митогенный фактор. Текущая работа демонстрирует эффекты роста нервов. фактор на шванновские клетки, которые не являются нервными опорными клетками, но миелиновые нервы периферической нервной системы. Предположительно это биологическая активность также могла быть способом очистить нерв фактор роста.В этом случае мы бы имели в виду нервные фактор роста как фактор клеток Шванна или какое-то другое родственное название. Этот совсем не необычная ситуация. Фактор роста фибробластов семья оказывает множественное воздействие на огромное количество различных тканей и поэтому первые два члена этого семейства, aFGF и bFGF, были заново открыт и переименован несколькими лабораториями и ранней литературой включают не менее 27 различных названий этих факторов роста. Таким образом, вы получаете то, на что рассчитываете, но то, что вы получаете, может содержать некоторые неожиданные сюрпризы.

Урок 2. Нейроанатомический анализ, необходимый для определения размер ганглиев и количество выживших нейронов в ганглии. Очевидно, что у развивающегося цыпленка это требует много времени и громоздкий. Предположительно такое явление могло послужить основой анализ фактора роста, но работа, безусловно, будет продолжаться медленно.

Сложность использования развивающихся цыпленок как система анализа был полностью оценен доктором.Леви-Монтальчини который решил найти время, чтобы посетить лабораторию доктора Карлоса Чагуса в Университете Бразилии в Рио-де-Жанейро, чтобы изучить ткани культура. В этой лаборатории удалось разработать методы изолировать ганглии дорзального корешка у молодых животных и позволить им ганглии, чтобы выжить в культуре. Операция, необходимая для изоляции спинного корневые ганглии (DRG) относительно прямолинейны и имеют много спинных корневые ганглии можно выделить за короткое время. В качестве посещения ученый, д-р.Леви-Монтальчини сделал монументальное открытие: культивирование ганглиев задних корешков с опухолью типа саркома-180 (или S-180) привели к резкому морфологическому изменению DRG. DRG произвела «ореол» процессов, которые при дальнейшем анализе были ясно продемонстрированы как расширения, производимые нейроном. Это был важный прорыв не только потому, что что-то о молекуле, которая изучалась в биологическом смысл, но также, и, возможно, более важно, потому что он обеспечивал удобный анализ, который можно использовать для очистки белок.

Урок 3. Переход на анализ DRG важен. Во-первых, это удобные и позволяющие быстро проводить анализы (один из отличительные черты хорошего анализа), но это также важно, потому что это тонкое изменение типа исследуемой реакции. Этот анализ теперь является поиском фактора удлинения нейритов и такого фактор может участвовать или не участвовать в увеличении количества нейронов во время разработки. В конечном итоге оказалось, что NGF имеет эффекты как на выживание, так и на проявление дифференцированных свойств, таких как расширение нейритов, поэтому переключение в системе анализа оказалось случайный.Конечно, история могла бы пойти другим путем. Это возможно, есть два фактора, один из которых участвует в нейрите extension и второй участвует в выживании клеток. В этом случае переключение в систему анализа приведет к выделению и очистке только один из двух факторов. В таком случае решение следовать и использовать простой анализ, возможно, было бы более разумным, но он д-ру Леви-Монтальчини и ее сотруднику повезло, что одна молекула отвечает за обе активности.

Имея в руках этот анализ, доктор Леви-Монтальчини намеревался очистить фактор роста нервов от саркомы-180, которая была опухоль и, следовательно, имела то преимущество, что была разумно однородный источник интересующего фактора, который может быть получен в относительно больших количествах, важно учитывать очистка белков. К сожалению, уровень NGF при саркоме-180 довольно мала, поэтому сложность потери, которая была бы обнаруженные во время очистки от источника, вероятно, была непреодолимой в начале 50-х годов, когда технология белковой очистка была менее сложной, чем сегодня.К счастью, или, возможно, как указание на то, что великие умы идентифицируют и следуют продуктивные направления исследований, эта проблема была преодолена в увлекательная череда событий. В начале 50-х один из подходов Чтобы очистить белок, нужно было провести частичный протеолиз ткани, чтобы помогают солюбилизировать белки. В то время змеиный яд был часто используется в качестве хорошего источника протеаз и экстрактов из S-180 лечили протеазами, полученными из змеиного яда. В процессе бухгалтерский учет, необходимый для мониторинга очистки белка (т.е., следующий уровень белковой и биологической активности), было обнаружили, что протеолиз действительно приводит к существенному повышение биологической активности. Однако средства управления продемонстрировали что это увеличение биологической активности было очевидно получено из змеиного яда, который на самом деле был более богатым источником фактора чем С-180. Это привело к решению переключить источник очищение от С-180 до змеиного яда. Змеиный яд был богатым источником фактора, однако получить его в больших количества, и это было дорого.Поэтому было принято решение исследовать другие ткани, которые могут быть связаны с железой, отвечающей за для производства яда. Оказалось, что слюнная железа мыши была обильный источник фактора роста нервов, который можно было получить очень много легче, чем змеиный яд. Таким образом, экспериментальная стратегия была снова поменяли на очистку от фактора роста слюнной железы. это легче очистить из богатого источника.

Урок 4. Выявление богатого источника фактора роста активность была важной вехой в истории, так как теперь поместите два основных компонента очистки белка.Доктор Леви-Монтальчини и ее сотрудники теперь имели достаточно удобный анализ и богатый источник NGF и эта комбинация позволили им очистить фактор до однородности. Есть два интересные дополнительные истории, которые дают важные уроки в очистка белков.

Две интересные истории.

  • Интересный вопрос по переключателю в слюнные железы мышей в качестве источника очистки NGF является вопрос о том, была бы идентифицирована та же самая молекула если бы попытки очиститься от С-180 были продолжены.В течение 1980-х годов мы (Джон Вагнер и Пэт Д'Амор) обнаружили, что кислотный FGF был способен вызывать расширение нейритов в клетках PC12, которые были неотличим от вызванного NGF. Мы решили вернуться вопрос о том, действительно ли саркома-180 может вызывать кислую FGF, а не NGF. Экстракты саркомы-180 фракционировали на колонки аффинности гепарина и два пика эквивалентного размера были изолированный, тот, который элюируется в положении кислого FGF и второй, который элюировался в положении NGF! Интересно думаю, что если саркома-180 была источником материала для NGF очистки и был выбран предыдущий пик, а не последняя, ​​молекула, очищенная доктором.Леви-Монтальчини и она сотрудниками могут быть молекулы, которые мы теперь называем кислотными FGF.
  • Еще одна интересная история, которая приходит из этого направления исследований - открытие эпидермального роста фактор (EGF). После очистки NGF антитела к этому фактору были нужны. Препараты фактора роста нервов вводили в кролики для производства антисыворотки, но один из эффектов этого инъекция заключалась в том, что младенцы, рожденные инъецированными кроликами, открывали свои глаза преждевременно.Доктор Коэн решил использовать это в качестве теста для следить за биологической активностью, и это была одна из первых улик что привело к идентификации и очистке EGF. EGF - это первый очищенный фактор роста, который изучался так же тщательно, как классический митоген. И снова вы получаете то, на что рассчитываете.

Урок 5. Поучительно прочитать некоторые начальные статьи. по очистке фактора роста нервов (Varon et al; Biochemistry 6: 2202 (1967) или Боккини и Анджелетти (PNAS 64: 787 (1969) или ссылки в этих статьях).Эти работы являются примерами классических очистки белка, и оба обсуждают доказательства того, что биологическая активность заключается в одном белке. Первоначальная очистка требовало много этапов очистки и было довольно трудоемким, но они позволил установить структуру NGF.

Понимание и оценка структуры NGF позволили другим сотрудникам развиваться чрезвычайно быстро и эффективно схемы очистки белков. Mobley et al. развился быстрый, двухступенчатая очистка, которая может привести к высокому концентрации фактора роста нервов из слюнных желез (Биохимия, 15: 5543).Это очищение опирается на знания что форма фактора роста нервов, первоначально секретируемая слюной железы - это комплекс между активной формой фактора роста (так называемый бета-NGF) и несколько других белковых молекул. Этот комплекс известен как 7S NGF. Если экстракты сделаны из слюнной железы и мусор удаляется, экстракты могут быть пропущены через CM-целлюлозу колонка (для c арбокси m этил) в ступенчатом которые практически не удаляют белок (возможно, 2%) и поэтому не приводят к обогащение для NGF.Однако если дробь из этого столбца равна доведен до низкого pH, некоторые вещества выпадают в осадок и 7S NGF диссоциирует с образованием бета-NGF. Если затем решение возвращается в те же условия pH и соли, которые использовались при фракционировании в первой колонке и прошел через второй столбец, бета-NGF, в отличие от 7S NGF теперь прилипает к колонке, в то время как подавляющее большинство белков пройти через. (Те белки, которые прилипнут в этих условиях к колонке были удалены на первом этапе колонки).Есть только два белка, которые остаются во втором столбце, и они могут быть выделены последовательными промывками с высоким pH и высоким содержанием соли. Второй из этих белков - NGF с чистотой более 99%.

Схема очистки, разработанная Mobley и его коллеги работают быстро, потому что используют известные структура протеина умным способом. Он опирается на ткань, в которой NGF присутствует в большом количестве. В результате можно очистить миллиграммы почти однородного белка за меньшее чем через неделю.Это намного быстрее и проще, чем многие недели работы, которые требовались для проведения начальной очистки NGF.

Урок 6. Очистка NGF резко контрастирует с очистка BDNF, которая не была достигнута до начала 80-е гг. Решение попытаться выделить другой белок, обладающий активностью подобие NGF было основано на здравом биологическом аргументе. В это время что была начата очистка BDNF, было известно, что там должны быть другие факторы, которые имели активность, подобную NGF, но имели разная биологическая структура.Это было известно, потому что многие нейроны пережили период естественной гибели клеток, в то время как только некоторые популяций реагировали на NGF. Многим это казалось очевидным что должны быть другие факторы, которые контролируют размер клетки смерть. Сильвио Аарон (тот самый, кто был первым автором NGF бумага очистки, обсужденная выше) оценил, что в периферической нервной системы, активность фактора роста нервов была ограничивается клетками, секретирующими катехоламины (эпинеферин и норэпинеферин), в то время как он не влиял на клетки, секретирующие ацетилхолин.Поэтому он решил использовать стратегию, аналогичную этой. доктора Леви-Монтальчини; но вместо того, чтобы использовать DRG в качестве ганглия, он решили изучить влияние экстрактов протеина на реснички ганглия, и это понимание в конечном итоге привело к очистке CNTF (трофический фактор цилиарных нейронов), который сам по себе интересная история, но я не буду ее здесь приводить.

BDNF (нейротрофический фактор головного мозга) является название, данное нейротрофическому фактору, присутствующему в мозге.Мозг имеет то преимущество, что его можно получить в относительно больших количествах и с точки зрения биохимика, может быть отличный источник активности фактора роста. Молодой ученый д-р. Барде и его коллеги решили использовать мозг как источник для очищения нейротрофический фактор и использовали влияние экстрактов мозга на линия нейробластомы в качестве пробирного. Это была удобная проба; но, из конечно, было сделано предположение, что нейробластома, которая является преобразованная нейронная линия будет хорошим тестом для фактора, который интересующая биологическая активность in vivo.Как молодой ученый, Доктор Барде выбрал чрезвычайно сложный проект. В мозгу присутствовала активность, но чтобы очистить его до однородности, ему пришлось использовать относительно большое количество шагов, которые включали значительные убытки в каждом случае. Ему пришлось очистить BDNF от в миллион раз, прежде чем его можно было идентифицировать как единую полосу после фракционирование на 2-D геле! Он получил лишь небольшое количество материал, который был бы бесполезен для большинства биохимических исследований (EMBO 1: 549), но волна открытий привела к появлению рекомбинантных технологии в биологические исследования.Вместо того, чтобы очищать BDNF от мозг и изучая его биологическую активность, эта группа решила выделить кДНК для BDNF и очистить молекулу от рекомбинантных источники. Это решение служит введением в наш следующий раздел. где мы поговорим о важности клонирования кДНК; но в этом главы, важность клонирования BDNF действительно заключается в том, что экспрессия BDNF в искусственных системах дала этим исследователям обильный источник BDNF, где BDNF присутствует в относительно высоких концентрации.Это позволило им быстро очистить BDNF и изучить его биологические эффекты. Кроме того, клонирование BDNF и показ того, что экспрессированный белок обладал биологической активностью, что является убедительным доказательством того, что правая молекула была очищена и клонирована. Это нетрадиционное доказательство того, что биологическая активность может быть обнаружена в конкретный белок, но он убедителен. Чтобы быть строгим, он должен быть в сочетании с классическими доказательствами (например, возможно, что клонированные молекула является только частью биологической активности или может быть регуляторная молекула, активирующая проявление реальной активности, и т.п.). Благодаря этим технологическим прорывам история BDNF определенно продвигается намного быстрее, чем история NGF.

Заключительный урок и мост к кДНК стратегия клонирования. Кодирование кДНК BDNF предсказал белок, который был очень гомологичен NGF. Таким образом, BDNF может считаться членом семейства факторов роста NGF. Сравнение NGF и BDNF показало, что существуют области сильного гомология и области, где белки были менее консервативными.Создание предположение, что эти области сильной гомологии могут присутствовать в другие члены семьи, если такие другие члены действительно существовали, это можно разработать стратегию выделения кДНК для другого семейства члены, основанные исключительно на первичной структуре гипотетического белка и его кДНК (к этому времени кДНК для NGF была выделена с использованием олигонуклеотидный зонд, созданный на основе известной последовательности, как описанный в другом месте).

Путем выбора областей гомологии и проведения ПЦР между ними продукты, соответствующие как NGF, так и BDNF, были сформированный; но был и другой продукт, который можно было использовать как зонд для скрининга новой кДНК.Эта стратегия привела к изоляции новая кДНК и соответствующий белок, чрезвычайно быстро моды и с гораздо меньшими усилиями, чем требовалось для получают NGF или BDNF (Hohn et al, Nature, 344-399 (1990)). Третий член семейства нейротрофинов, названный NT-3. Так как можно было выделить кДНК для NT-3, в этом никогда не было необходимости пройти кропотливый процесс очистки его от естественных возникающие источники.

Резюме:

  • Для очистки белка требуется исследователь должен иметь хорошо продуманный анализ, который удобный.
  • Очистка белков требует серии тщательно контролируемых этапов фракционирования с самого начала материала, а тщательный мониторинг требует бухгалтерского учета и генерация очищения Таблица*. Развитие процедура очистки руководствуется соображениями стабильности белка, способность определенных шагов удалять загрязняющий материал и способность стадий фракционирования для поддержания биологической активности белков интерес.
  • Очистка может быть намного проще, если исследователь может определить богатый источник белка, как потому что очищение от богатого источника требует менее драматических повышение чистоты белка (меньшая кратность очистки и, следовательно, меньше шагов и меньше потерь), и это должно привести к большее количество исследуемого белка. Появление современного технология клонирования означает, что часто предпочтительнее выбирать искусственный, а не естественный источник белка для очищение.Экспрессированные белки часто могут составлять 10% или более от общий белок в экстракте, который является огромным экспериментальное преимущество. Тем не менее, основная логика белка очистка остается неизменной во всех случаях.
  • Техника фракционирования не только обогащает белков, но также предоставляют критерии для определения того, загрязнен посторонними материалами и для установления степени этого загрязнения. Разные подходы требуют разных степени чистоты, но наличие препарата, почти однородный, нельзя переоценить.
  • Как правило, опасно тратить чистые мысли на грязные белки.

структура белка

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

 

На этой странице объясняется, как аминокислоты объединяются, чтобы образовать белки, и что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков. Четвертичная структура не рассматривается.Это относится только к белкам, состоящим из более чем одной полипептидной цепи. Четвертичная структура упоминается в программе химии IB, но ни в одной другой учебной программе этого уровня в Великобритании.


Примечание: Четвертичная структура может быть очень сложной, и я не знаю точно, какой глубины требуется для этого в программе IB (поэтому я не включил ее). Я подозреваю, что то, что требуется, довольно тривиально. Студенты IB должны спросить совета у своего учителя или лектора.


 

Первичная структура белков

Нанесение аминокислот

В химии, если бы вы изобразили структуру общей 2-аминокислоты, вы, вероятно, изобразили бы ее так:

Однако для рисования структур белков мы обычно скручиваем его так, чтобы группа «R» выступала сбоку. Так будет намного легче увидеть, что происходит.

Это означает, что две простейшие аминокислоты, глицин и аланин, будут показаны как:

 

Пептиды и полипептиды

Глицин и аланин могут сочетаться с удалением молекулы воды с образованием дипептида . Это может произойти одним из двух способов - таким образом, вы можете получить два разных дипептида.

Либо:

или:

В каждом случае связь, показанная синим цветом в структуре дипептида, известна как пептидная связь .В химии это также известно как амидная связь, но, поскольку мы сейчас находимся в области биохимии и биологии, мы будем использовать их термины.

Если объединить три аминокислоты вместе, получится трипептид. Если вы соединили все партии вместе (как в белковой цепочке), вы получите полипептид .

Белковая цепь будет иметь от 50 до 2000 аминокислотных остатков . Вы должны использовать этот термин, потому что, строго говоря, пептидная цепь не состоит из аминокислот.Когда аминокислоты соединяются вместе, молекула воды теряется. Пептидная цепь состоит из того, что остается после потери воды - другими словами, состоит из аминокислотных остатков .

По соглашению, когда вы рисуете пептидные цепи, группа -NH 2 , которая не была преобразована в пептидную связь, записывается в левом конце. Неизмененная группа -COOH написана в правом конце.

Конец пептидной цепи с группой -NH 2 известен как N-конец , а конец с группой -COOH - это C-конец .

Таким образом, белковая цепь (с N-концом слева) будет выглядеть так:

 

 

Группы «R» образуются из 20 аминокислот, которые встречаются в белках. Пептидная цепь известна как основная цепь , а группы «R» известны как боковые цепи .


Примечание: В случае, когда группа «R» происходит от аминокислоты пролина, картина нарушается.В этом случае водород у азота, ближайшего к группе «R», отсутствует, и группа «R» замкнута и присоединена к этому азоту, а также к атому углерода в цепи.

Я упоминаю об этом для полноты - , а не , потому что вы должны знать об этом по химии на этом вводном уровне.



Первичная структура белков

Вот проблема! Термин «первичная структура» используется двояко.

В простейшем виде этот термин используется для описания порядка аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать белок. Другими словами, если вы замените группы «R» на последней диаграмме реальными группами, вы получите первичную структуру определенного белка.

Эта первичная структура обычно указывается с использованием сокращений для аминокислотных остатков. Эти сокращения обычно состоят из трех или одной буквы.

Используя трехбуквенные сокращения, часть белковой цепи может быть представлена, например:

Если вы посмотрите внимательно, вы заметите среди прочих аббревиатуры глицина (Gly) и аланина (Ala).

Если вы проследите всю белковую цепь до ее левого конца, вы обнаружите аминокислотный остаток с неприсоединенной группой -NH 2 . N-конец всегда пишется слева от диаграммы первичной структуры белка - независимо от того, рисуете ли вы ее полностью или используете эти сокращения.

 

Более широкое определение первичной структуры включает все особенности белка, которые являются результатом ковалентных связей. Очевидно, что все пептидные связи состоят из ковалентных связей, так что это не проблема.

Но у белков есть еще одна особенность, которая также связана ковалентно. В нем участвует аминокислота цистеин.

Если две боковые цепи цистеина заканчиваются рядом друг с другом из-за сворачивания пептидной цепи, они могут реагировать с образованием серного мостика . Это еще одно ковалентное звено, поэтому некоторые люди считают его частью первичной структуры белка.

Из-за того, как серные мостики влияют на укладку белка, другие люди считают это частью третичной структуры (см. Ниже).Очевидно, это потенциальный источник путаницы!


Важно: Вам необходимо знать, где именно ваши эксперты собираются включать серные мостики - как часть первичной структуры или как часть третичной структуры. Вам необходимо проверить свою текущую программу и прошлые работы. Если вы изучаете учебную программу в Великобритании и не получили ее, перейдите по этой ссылке, чтобы узнать, как их получить.


 

Вторичная структура белков

Внутри длинных белковых цепей есть области, в которых цепи организованы в регулярные структуры, известные как альфа-спирали (альфа-спирали) и бета-складчатые листы.Это вторичные структуры в белках.

Эти вторичные структуры удерживаются вместе водородными связями. Они образуются, как показано на схеме, между одной из неподеленных пар на атоме кислорода и водородом, присоединенным к атому азота:

Хотя водородные связи всегда находятся между группами C = O и H-N, их точный образец отличается в альфа-спирали и бета-складчатом листе. Когда вы перейдете к ним ниже, найдите время, чтобы убедиться, что вы видите, как работают две разные аранжировки.


Важно: Если вас не устраивает водородная связь и вы не уверены, что означает эта диаграмма, перейдите по этой ссылке, прежде чем продолжить. То, что следует далее, в любом случае достаточно сложно визуализировать, не беспокоясь о том, что такое водородные связи!

Вы также должны точно узнать, сколько деталей вам нужно знать об этом следующем бите. Вполне может быть, что все, что вам нужно, это слышать об альфа-спирали и знать, что она удерживается вместе водородными связями между группами C = O и N-H.Еще раз, вам нужно проверить свой учебный план и прошлые работы - особенно отметить схемы для прошлых работ.

Если вы перейдете по любой из этих ссылок, используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Альфа-спираль

В альфа-спирали белковая цепь скручена как слабо скрученная пружина. «Альфа» означает, что если вы посмотрите вниз по длине пружины, то увидите, что скручивание происходит по часовой стрелке, когда она удаляется от вас.


Примечание: Если ваше визуальное воображение столь же безнадежно, как и мое, единственный способ понять это - взять кусок проволоки и свернуть его в форму пружины. Подойдет немного компьютерного свинца.

По правде говоря, если вы изучаете химию, вам вряд ли понадобится это знать. Если в вашей программе есть вторичная структура белка, ваши экзаменаторы, скорее всего, захотят, чтобы вы знали, как эти структуры удерживаются вместе за счет водородных связей.Чтобы убедиться, проверьте прошлые документы.

Если вы читаете это как студент, изучающий биохимию или биологию, и вам предложили другой способ распознавания альфа-спирали, придерживайтесь того метода, который вам был предложен.



Следующая диаграмма показывает, как альфа-спираль удерживается вместе водородными связями. Это очень упрощенная диаграмма, на которой отсутствует множество атомов. Мы поговорим об этом более подробно после того, как вы ознакомитесь с ним.

Что не так со схемой? Две вещи:

Прежде всего, показаны только атомы на частях катушек, обращенных к вам.Если вы попытаетесь показать все атомы, все станет настолько сложным, что практически невозможно понять, что происходит.

Во-вторых, я не делал никаких попыток получить правильные валентные углы. Я намеренно нарисовал все связи в основе цепочки, как если бы они лежали вдоль спирали. По правде говоря, они везде торчат. Опять же, если нарисовать ее правильно, спираль увидеть практически невозможно.

Итак, на что нужно обратить внимание?

Обратите внимание, что все группы «R» торчат боком от главной спирали.

Обратите внимание на правильное расположение водородных связей. Все группы N-H направлены вверх, а все группы C = O направлены вниз. Каждый из них участвует в водородной связи.

И, наконец, хотя на этой неполной диаграмме это не видно, каждый полный виток спирали содержит 3,6 (приблизительно) аминокислотных остатка.

Если бы у вас было целое количество аминокислотных остатков на ход, каждая группа имела бы идентичную группу под собой на следующем ходу.В таких условиях водородная связь невозможна.

Каждая очередь имеет 3 полных аминокислотных остатка и два атома из следующего. Это означает, что каждый виток смещен от тех, что вверху и внизу, так что группы N-H и C = O приведены в соответствие друг с другом.

 

Листы с бета-гофрировкой

В листе с бета-гофрировкой цепи сложены так, что они лежат рядом друг с другом. Следующая диаграмма показывает так называемый «антипараллельный» лист.Все это означает, что ближайшие цепочки движутся в противоположных направлениях. Учитывая то, как происходит именно это сворачивание, это может показаться неизбежным.

На самом деле, это не обязательно! Возможно более сложное сворачивание, чтобы цепочки соседей действительно двигались в том же направлении. Сейчас мы выходим далеко за рамки требований британской химии уровня A (и ее эквивалентов).

Сложенные цепи снова удерживаются вместе водородными связями с участием тех же групп, что и в альфа-спирали.


Примечание: Обратите внимание, что нет причин, по которым эти листы должны быть сделаны из четырех частей сложенной цепочки рядом друг с другом, как показано на этой схеме. Это был произвольный выбор, и диаграмма хорошо вписывалась в экран!


 

Третичная структура белков

Что такое третичная структура?

Третичная структура белка - это описание того, как вся цепь (включая вторичные структуры) складывается в свою окончательную трехмерную форму.Это часто упрощается в моделях, подобных следующей для фермента дигидрофолатредуктазы. Конечно, ферменты основаны на белках.


Примечание: Эта диаграмма была получена из банка данных белков RCSB. Если вы хотите найти дополнительную информацию о дигидрофолатредуктазе, их ссылочный номер - 7DFR.

В структуре этого фермента нет ничего особенного. Я выбрал его, потому что он содержал только одну белковую цепь и имел в себе примеры обоих типов вторичной структуры.



Модель показывает альфа-спирали вторичной структуры в виде витков «ленты». Листы с бета-гофрировкой показаны как плоские кусочки ленты, оканчивающиеся стрелкой. Биты белковой цепи, которые представляют собой просто случайные катушки и петли, показаны как биты «строки».

Цветовая кодировка модели помогает вам ориентироваться в конструкции - переходя от темно-синего к красному.

Вы также заметите, что в этой конкретной модели заблокированы две другие молекулы (показаны как обычные молекулярные модели).Это две молекулы, реакцию которых катализирует этот фермент.

 

Что удерживает белок в его третичной структуре?

Третичная структура белка удерживается вместе за счет взаимодействий между боковыми цепями - группами «R». Это может произойти несколькими способами.

Ионные взаимодействия

Некоторые аминокислоты (например, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота) содержат дополнительную группу -COOH. Некоторые аминокислоты (например, лизин) содержат дополнительную группу -NH 2 .

Вы можете получить перенос иона водорода от -COOH к группе -NH 2 с образованием цвиттерионов, как и в простых аминокислотах.

Очевидно, вы могли бы получить ионную связь между отрицательной и положительной группой, если бы цепи были сложены таким образом, чтобы они были близко друг к другу.

 

Водородные связи

Обратите внимание, что сейчас мы говорим о водородных связях между боковыми группами, а не между группами, фактически находящимися в основной цепи цепи.

Многие аминокислоты содержат группы в боковых цепях, которые имеют атом водорода, присоединенный к атому кислорода или азота. Это классическая ситуация, когда может возникнуть водородная связь.

Например, аминокислота серин содержит группу -ОН в боковой цепи. У вас может быть водородная связь между двумя остатками серина в разных частях свернутой цепи.

Вы можете легко представить себе подобное водородное связывание, включающее группы -ОН, или группы -COOH, или группы -CONH 2 , или группы -NH 2 в различных комбинациях - хотя вы должны быть осторожны, чтобы помнить, что -COOH группа и группа -NH 2 будут образовывать цвиттерион и производить более сильную ионную связь вместо водородных связей.

 

Дисперсионные силы Ван-дер-Ваальса

Некоторые аминокислоты имеют довольно большие углеводородные группы в боковых цепях. Ниже приведены несколько примеров. Временные колеблющиеся диполи в одной из этих групп могут индуцировать противоположные диполи в другой группе в соседней свернутой цепочке.

Создаваемых сил рассеивания будет достаточно, чтобы скрепить сложенную конструкцию.


Важно: Если вас не устраивают силы рассеяния Ван-дер-Ваальса, вам следует перейти по этой ссылке.

Используйте кнопку НАЗАД в браузере, чтобы вернуться на эту страницу.



Серные мостики

Серные мостики, которые образуются между двумя остатками цистеина, уже обсуждались в разделе первичных структур. Где бы вы их ни разместили, это никак не повлияет на их формирование!

 
 

Куда бы вы сейчас хотели пойти?

В меню аминокислот и белков.. .

К меню прочих органических соединений. . .

В главное меню.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

2019 © Все права защищены.